Гемоглобин — молекула, состоящая из белка глобина (2а- и 2β-цепи) и 4 пигментных групп (гем), которые способны обратимо связывать молекулярный кислород. В 1 эритроците содержится в среднем 400 млн молекул гемоглобина. Гемоглобин, связанный с кислородом, именуется оксигелюглобином (придает крови ярко-алый цвет). Процесс его связывания с кислородом называется оксигенацией, а его отдача оке и гемоглобином — дезоксигенацией. Не связанный с кислородом гемоглобин называется дезоксигелюглобином. Гемоглобин способен связываться с углекислым газом (карбамингемоглобин), с оксидом углерода (карбоксигемоглобин). Кроме того, NO, взаимодействуя с этим протеидом, образует различные NO- формы: метгемоглобин, нитрозилгемоглобин (HbFe2+NO) и S-нитрозогемоглобин (SNO-Hb), которые играют роль своеобразного аллостерического регулятора функциональной активности гемоглобина.
Норма
Количество гемоглобина у мужчин — 130-160 г/л, у женщин — 120-140 г/л. Перенос кислорода и углекислого газа — функция гемоглобина. Гемоглобин — сложное химическое соединение, состоящее из белка-глобина и четырех молекул гема.
Рис. Норма гемоглобина у мужчин и женщин
Функции
Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка хромопротеида — гемоглобина. Молекулярная масса гемоглобина человека равна 68 800. Гемоглобин — это дыхательный фермент, который находится в эритроцитах, а не в плазме, потому что:
- обеспечивает уменьшение вязкости крови (растворение такого же количества гемоглобина в плазме повысило бы вязкость крови в несколько раз и затруднило бы работу сердца и кровообращение);
- уменьшает онкотическое давление плазмы, предотвращая обезвоживание тканей;
- предупреждает потерю организмом гемоглобина вследствие его фильтрации в клубочках почек и выделения с мочой.
Основное назначение гемоглобина — транспорт кислорода и углекислого газа. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами, а также способностью связывать токсические вещества.
Рис. Взаимодействие гемоглобина с кислородом. k — константа скорости реакции
Гемоглобин состоит из белковой части (глобин) и небелковой железосодержащей части (гем). На одну молекулу глобина приходится четыре молекулы гема. Железо, которое входит в состав гема, способно присоединять и отдавать кислород. При этом валентность железа не изменяется, т.е. оно остается двухвалентным. Железо входит в состав всех дыхательных ферментов.
В крови здорового человека содержание гемоглобина составляет 120-165 г/л (120-150 г/л для женщин, 130-160 г/л для мужчин).
Соединения
В норме гемоглобин содержится в виде трех физиологических соединений: восстановленного, оксигемоглобина и карбоксигемоглобина. Гемоглобин, присоединивший кислород, превращается в оксигемоглобин — НbО2,. Это соединение ярко-алого цвета, от которого зависит цвет артериальной крови. Один грамм гемоглобина способен присоединить 1,34 мл кислорода.
Оксигемоглобин, отдавший кислород, называют восстановленным гемоглобином (Нb). Он находится в венозной крови, которая имеет темно-вишневый цвет. Кроме того, в венозной крови содержится соединение гемоглобина с углекислым газом — карбогемоглобин (НbСO2), который транспортирует углекислый газ из тканей к легким.
Гемоглобин обладает способностью образовывать и патологические соединения. Одним из них является карбоксигемоглобин — соединение гемоглобина с угарным газом (НbСО). Сродство железа гемоглобина к угарному газу превышает сродство к кислороду, поэтому даже 0,1% угарного газа в воздухе ведет к превращению 80% гемоглобина в карбоксигемоглобин, который не способен присоединять кислород, что является опасным для жизни. Слабое отравление угарным газом — обратимый процесс. При дыхании свежим воздухом угарный газ отщепляется. Вдыхание чистого кислорода увеличивает скорость расщепления НbСО в 20 раз.
Таблица. Характеристика гемоглобинов
Метгемоглобин (MetHb) — тоже патологическое соединение, является окисленным гемоглобином, в котором под влиянием сильных окислителей (феррацианид, перманганат калия, пероксид водорода, анилин и др.) железо гема из двухвалентного превращается в трехвалентное. При накоплении в крови в большом количестве метгемоглобина транспорт кислорода тканями нарушается и может наступить смерть.
В скелетных мышцах и миокарде находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Его небелковая часть аналогична гемоглобину крови, а белковая часть — глобин — обладает меньшей молекулярной массой. Миоглобин человека связывает 14% общего количества кислорода в организме. Это его свойство играет важную роль в снабжении работающих мышц. При сокращении мышц их кровеносные капилляры сдавливаются и кровоток уменьшается либо прекращается. Однако благодаря наличию кислорода, связанного с миоглобином, в течение некоторого времени снабжение мышечных волокон кислородом сохраняется.